| [ sciEncE ] in KIDS 글 쓴 이(By): Ugaphite (우 가 ) 날 짜 (Date): 2002년 11월 13일 수요일 오전 07시 20분 09초 제 목(Title): Re: 단백질 형성의 (불)가능성... >ATP binder가 1개가 아니라 다수개라면 ATP site수는 고정되어 있고 각각의 >binder에 대해 affinity를 다시 계산하면 [total >binder]=[binder-1]+[binder-2] >+[binder-3]+[binder-4] >Kdt=[non-binder][empty ATP site]/[occupied ATP site by total binder] >Kd1=[non-binder][empty ATP site]/[occupied ATP site by binder-1] >만약 [binder-1]=[binder-2]=[binder-3]=[binder-4]면 >[occupied ATP site by binder-1]=1/4[occupied ATP site by total binder] >Kd1=4*Kdt >따라서 affinity는 1/4로 줍니다. ATP-binder가 다수개랬으니, ATP binder = ATP-binding enzyme 일 테니, dissociation constant Kd 정의상, [ES] -><- [E] + [S] , Kd = [E][S] / [ES] [binder] = [enzyme] [empty ATP site] = [free ATP] [occupied ATP site by binder] = [enzyme-ATP complex] 가 되는 거겠군요. 뭐, 어차피 마찬가지 얘기겠지만.. 헤딩님도 잘 지적하신거 같지만 만일, 서로 다른 4 가지 enzyme 들의 Kd가 같다면, 그러니까 ATP-binding affinity가 같다면 그 4 가지를 모두 섞는다고 그 enzyme mixture의 ATP binding affinity가 4 배로 증가하는 게 아닙니다. 여전히 같은 수준의 affinity를 보여주겠죠. 마치, 물에 대한 용해도가 같은 4 종류의 서로 다른 물질 4 개를 섞어 만든 혼합물을 물에 녹이면 그 용해도가 4 배로 증가하는 게 아닌 것처럼 말이죠. " ahemsrjtdms skdml qnstls, wkdkdml qkstkdp qnfrhkgks rjtdlek !! " |