| [ sciEncE ] in KIDS 글 쓴 이(By): drago () 날 짜 (Date): 2001년 12월 29일 토요일 오후 01시 53분 13초 제 목(Title): Re: simple questions on biology <인용> X-ray spectroscpy와 NMR이 `보는' 정보는 다른 것입니다. X-ray는 structure를 볼 수 있지만, NMR을 성분을 보는 것으로 알고 있습니다. 예컨데, NMR에 민감한 리간드가 있는가 하면 그렇지 않은 것이 있고, 주파수를 바꿔감에 따라 공명되는 리간드가 따로 있기 때문에 구분이 돼(되?)는 것입니다. <답변> X-ray 'crystallography' 와 NMR spectroscopy가 보는 정보는 다르지 않습니다. 방법적으로는 X-ray는 단백질 결정의 electron density로터 구조를 얻는 것이고, NMR은 고자장에서 proton들간의 NOE (거리정보)를 이용하여 구조를 얻습니다. 물론 최근들어 NMR을 이용한 ligand screening이 수행되고 있고, NMR은 용액 상에서 연구를 한다는 장점을 이용, 용액상의 동력학 연구도 활발히 진행 되고 있습니다. 하지만 기본적으로 두가지 모두 구조를 결정하는 tool 입니다. <인용> 큰 차이가 있습니다. 실제 생물체 내에서의 구조는 물에서 해리(맞나?)된 구조를 하고 있는데 X-ray를 볼려면 결정을 만들어야 하기 때문에 아주 큰 차이가 있습니다. <답변> 맞기도 하고 틀리기도 합니다. 비교적 최근까지 x-ray와 NMR로 동시에 결정된 구조를 비교했을 때, 눈에 띄게 다르지 않다고 얘기했습니다. 하지만 부분적으로 다른 구조가 최근에 발표되고 논란이 예상되고 있습니다. x-ray는 결정을 만들기 때문에 crystal packing force가 구조를 distort 할 수 있다는 점이 큰 공격대상 이지요. 이 점에서 NMR이 상당히 유력한 tool이기는 한데, 양면이 있는 법, NMR은 분자량에서 한계가 있습니다. 현재 약 30 kD 정도인데 불행히도 많은 kinase 들이 가볍게 뛰어 넘는 size 입니다. |